En una inhibición competitiva compite el sustrato y el inhibidor por el sitio de unión de la enzima. La enzima puede tener mas de un sitio de unión, puede haber un sitio de unión específico para el inhibidor y otro para el sustrato. Pueden compartir total o parcialmente el sitio de unión. Compiten en todo caso por el sitio de unión. La unión es por interacción que produce una reorganización en la conformación en la enzima.
Si producimos una inhibición debemos de aumentar la concentración de sustrato. Una vez que el inhibidor se une a la enzima, esta es metabolizada de una manera u otra, ya que produce distintos productos. La KS y la KM es lo mismo.
La pendiente aumenta cuando aumenta la concentración de inhibidor
. La velocidad disminuye cuando aumenta la concentración de inhibidor. Con la concentración de inhibidor podemos conocer la velocidad máxima, pero no KM. no aparecen nunca dos KM distintas y tampoco dos velocidades máximas. Para el cálculo de los parámetros necesitamos de gráficos secundarios. El primario nos indica el tipo de cinética. Un grafico secundario es la representación de la concentración del inhibidor frente a las pendientes. Con lo que obtenemos una línea recta con la que calcularemos los parámetros necesarios
Podemos hacer diferentes gráficos secundarios según obtengamos pos diferentes gráficos secundarios. En este caso obtenemos que hay diferentes puntos de corte con el eje de abcisa y frente a la concentración de inhibidor o la pendiente frete a la concentración de inhibidor. Para hacerlo con la pendiente nos vamos a la ecuación del grafico primario y ponemos que la pendiente es igual a lo que aparece en la ecuación como pendiente. Y lo dibujamos. Ya que hemos sacado la ecuación de la representación, obtenemos cual es el punto de corte con accisas y cual es la pendiente. Para saber cual es el punto de corte con ordenada se iguala 1/v a cero y se despeja obteniendo.
Para conocer el punto de corte con ordenadas en el que ha desaparecido el punto de corte con accisa y se le da la vuelta. Lo mejor es igualarlo y lo que queda darle la vuelta.
Como ya hemos nombrado para calcular el gráficos secundario con el punto de corte con accisa se iguala la ecuación a cero y se despeja uno partido por la concentración de sustrato.
En una inhibición no competitiva no se compite por el sitio de unión. Todas las enzimas tienen un sitio catalítico que es donde tiene lugar el estado de transición, que es diferente del sitio de unión entre el sustrato y la enzima y el sitio de unión del inhibidor. Solo hay una velocidad máxima y una Km independientemente del número de concentraciones que tengamos. Al hacer el inverso de la ecuación obtenemos la representación de Linewaver y Bock.
Según varíe la concentración de inhibidor tendremos distintas rectas con distintos puntos de corte con el eje de ordenadas. La pendiente también varía. Cuando aumenta la concentración de inhibidor disminuye la velocidad.
En el grafico no podemos calcular la velocidad máxima porque no tenemos la concentración de inhibidor igual a cero. Por lo que hacemos un grafico secundario en el que se representa la pendiente frente a la concentración de inhibidor. Para obtener la ecuación del grafico ponemos pendiente igual a la pendiente en la ecuación que representa el grafico primario y la transformamos en una ecuación de una recta. También deberemos de hacer el grafico secundario que representa los puntos de corte frente a la concentración de inhibidor.
En la inhibición acompetitiva tenemos sitio de unión para el sustrato y otro para el inhibidor, pero el inhibidor no puede unirse hasta que no se une el sustrato. El inhibidor impide la unión del sitio catalítico del sustrato e impide que la enzima cumpla su función.
Al aumentar la concentración de inhibidor disminuye la velocidad. Tiene varias Km y velocidades máximas aparentes. Las pendientes son siempre las mismas, por lo que el grafico primario presenta rectas paralelas unas a otras.
En las enzimas oligomericas encontramos más de una subunidad. Las subunidades son independientes. La velocidad máxima se calcula igual que las otras pero multiplicando por el número de subunidades. La ecuación de la velocidad es la de Michaelis-Mendel.
Cuando se plantea un problema tenemos que el primer sustrato es A y B es el segundo. En el caso de inhibición B es el inhibidor.
