Tema 20: Degradación de los aminoácidos

Las proteínas necesitan de la proteolisis para separar los aminoácidos. Las proteasas no solo liberan aminoácidos, sino también oligopeptidos que deben pasar a pépticos. El recambio de las proteínas es esencial para la vida, hay una porción que son defectuosas. La síntesis no termina en el lisosoma. El retículo endoplasmatico es el que se encarga de la estructura terciaria y cuaternaria de la proteína y la pliega. La cisterna, metionina, tiroxina e histidina pueden ser dañados mediante la oxidación. Los aminoácidos se liberan en el lumen. Según el aminoácido de que localiza en el extremo n-terminal así tendrá de larga su vida media.

Algunos de ellos sufrir modificaciones en el metabolismo. La proteolisis puede estar implicada en la suspensión de tumores o en procesos de inflamación. La ubiquinona se encarga de la marcación de la proteína para su degradación proteolitica. Es una proteína pequeña. La glicerina situada en el extremo de la carboxilasa es la que las marca. Se genera un enlace isopeptidico entre el carboxilo Terminal y la lisina 48 de la ubiquinona. Se forman tetrámeros de ubiquinona. Hay dos etapas que son: se activa el carboxilo terminal mediante la acetil carboxilasa que genera un pirofosfato que lo hace irreversible. Esto se produce dentro de un complejo. La ubiquinona pasa a la E₂ mediante un tioester. La E₃ tiene la proteína diana y se une al tioester, marcando así a la proteína. Esta proteína puede ser otra ubiquinona. El correlato de la vía de la ubiquinona en procariotas es la biosíntesis de la tiamina. La proteína en procariotas lo hace una función muy diferente. El proteosoma se localiza en el citosol, que es una estructura grande, el centro es un barrilete con dos cofias o sombreritos. Es una trituradora proteica. Degrada hasta polipéptidos de las proteínas que contienen un tetrámero de ubiquinona. El barrilete central tiene una simetría heptagonal de dos subunidades α y dos β que se localizan en el centro. Para que las proteínas se degraden, llegan a pépticos de hasta 7 o 9 aminoácidos. En el N-terminal tienen la tionina. El proteosoma 20S consta de dos copias  de 14 subunidades cada una (7a y 7b). Las subunidades b tienen los centros catalíticos de las actividades proteasa  (Thr o Ser N-terminal), que se orientan hacia el interior de la estructura tipo ‘barril’. Los sustratos se degradan de manera progresiva hasta que quedan reducidos a péptidos de 7-9 aminoácidos, que se liberan del proteasoma. Las cofias (de 19S), están formadas por 20 subunidades. Entre ellas destacan 6 ATPasas distintas de la clase AAA (ATPasa asociada con varias actividades celulares), que pertenecen a la familia de las P-ATPasas (como las ATPasa de transporte iónico Ca2+-ATPasa y Na+,K+-ATPasa).